Purification et caractérisation de l'aspartate aminotransférase du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum

Abstract

L’aspartate aminotransférase (E.C. 2.6.1.1) du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum a été purifiée à homogénéité électrophorétique en quatre étapes. Les propriétés physicochimiques et immunologiques de l’enzyme ont été étudiées. L’isolement des mitochondries indique que l’enzyme est localisée dans la matrice mitochondriale. L’activité enzymatique du tissu fongique est régulée à la fois par la quantité et l’activité moléculaire de l’enzyme. L’aspartate aminotransférase des associations mycorhiziennes Cenococcum geophilum-Epicéa et Cenococcum geophilum-Hêtre est celle de l’hôte.