Purification et caractérisation de l'aspartate aminotransférase du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum

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dc.contributor.authorKhalid, Ahmed
dc.date.accessioned2009-04-29T14:16:21Z
dc.date.accessioned2025-12-09T14:18:34Z
dc.date.available2009-04-29T14:16:21Z
dc.date.issued1988-03-22
dc.description.abstractL’aspartate aminotransférase (E.C. 2.6.1.1) du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilum a été purifiée à homogénéité électrophorétique en quatre étapes. Les propriétés physicochimiques et immunologiques de l’enzyme ont été étudiées. L’isolement des mitochondries indique que l’enzyme est localisée dans la matrice mitochondriale. L’activité enzymatique du tissu fongique est régulée à la fois par la quantité et l’activité moléculaire de l’enzyme. L’aspartate aminotransférase des associations mycorhiziennes Cenococcum geophilum-Epicéa et Cenococcum geophilum-Hêtre est celle de l’hôte.en
dc.description.collaboratorBotton, B. (Président)
dc.description.collaboratorMartin, F. (Rapporteur)
dc.description.collaboratorPetitdemange, H. (Rapporteur)
dc.description.collaboratorDizengremel, P. (Examinateur)
dc.description.collaboratorVidal, J. (Examinateur)
dc.description.laboratoirePhysique-Chimie-Biologie, (UER)
dc.format.extent19968 bytes
dc.format.mimetypeapplication/msword
dc.identifier.urihttps://toubkal.imist.ma/handle/123456789/2631
dc.identifier.urihttps://doi.org/10.83129/toubkal-5296
dc.language.isofren
dc.publisherUniversité de Nancy I, Nancyen
dc.subjectBiologieen
dc.subjectPhysiologie végétaleen
dc.subjectAspartate aminotransféraseen
dc.subjectConococcum geophilumen
dc.subjectMétabolisme azotéen
dc.subjectMitochondrieen
dc.subjectMycorhizeen
dc.subjectRégulation enzymatiqueen
dc.titlePurification et caractérisation de l'aspartate aminotransférase du champignon ectomycorhizien Cenococcum geophilumen

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