Aspects cytochimiques et fonctionnels de l'anhydrobiose, adaptation développée par l'insecte collembole folsomides angularis face à la dessiccation et au froid

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Aspects cytochimiques et fonctionnels de l'anhydrobiose, adaptation développée par l'insecte collembole folsomides angularis face à la dessiccation et au froid

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Title: Aspects cytochimiques et fonctionnels de l'anhydrobiose, adaptation développée par l'insecte collembole folsomides angularis face à la dessiccation et au froid
Author: Belgnaoui, Salwa
Abstract: Le collembole Folsomides angularis est un aptérygote édaphique vivant dans les milieux secs soumis gravimétriques climatiques extrêmes. Les mesures gravimétriques montrent qu’à l’état actif. Cette espèce est incapable de réguler ses pertes hydriques corporelles. Face à la dessiccation, elle se comporte paradoxalement. Face à la dessiccation, elle se comporte paradoxalement comme une espèce hydrophile. Vis-à-vis du froid, ces animaux présentent une très faible résistance ; ils meurent à des températures nettement supérieures au point d’abaissement cryoscopique. F. angularis survit et prospère néanmoins grâce à son aptitude à entrer en anhydrobiose dans des conditions bien précises : la déshydratation doit être lente et doit s’accompagner d’adaptations internes indispensables à la reviviscence. Certains aspects du métabolisme ont été étudiés par des méthodes cytochimiques spécifiques. - Le métabolisme respiratoire est mis en évidence par l’étude de l’activité de la cytochrome oxydase. Celle-ci décroît au cours de l’anhydrobiose. Lors de la réhydratation, l’enzyme retrouve son activité d’origine de façon progressive. - Le métabolisme des hydrates de carbone subit également d’importantes modifications. L’animal actif possède toujours des réserves de glycogène abondantes, notamment dans les tissus lipidiques et musculaires, où le glycogène phosphorylase présente une forte activité. Le glycogène disparaît chez les animaux en anhydrobiose, mais il est rapidement restauré après réhydratation, sous l’action de la glycogène phosphorylase.
Date: 1990-11-18

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