Contribution à l'étude de certains complexes du cuivre (II) avec des dipeptides

Abstract

L’étude de la complexation du cuivre (II) par les peptides à base de glycine et d’histidine nous a permis de définir en fonction de pH les différents sites de chélation, le type des complexes formés en solution aqueuse ainsi que leur domaine d’existence. Les différents dosages ont été effectués par un appareillage de titrage automatique couplé à un micro-ordinateur. Les méthodes classiques de calcul étant inopérantes dans le cas des oligopeptiques, la méthode générale d’ÖSTERBERG informatisée a été retenue pour déterminer les constantes de stabilité des complexes de type MpHqAr. Cette étude a permis de montrer, que quelles que soient la température (25° ou 37°C) et la force ionique choisies, l’espèce déprotonée MH₋₁A prédomine dans le cas de la glycylglycine, de la valylglycine et de la prolylglycine au pH physiologique. Dans le cas de la glycylhistidine, c’est toujours le complexe MH₋₁ qui est majoritaire vers pH7 ; en revanche, pour l’histidylglycine, c’est le bicomplexe MA₂ qui prédomine dans la même zône de pH. La différence essentielle entre ces dipeptides réside dans la présence et/ou la participation du cycle imidazole au phénomène de complexation.