Lipoprotéine lipase du cœur de rat : Caractérisation des activités tri-, di- et monoacylglycérol hydrolase dans effluents post-hépariniques

Abstract

Ce travail est consacré à l’étude de l’activité lipoprotéine lipase et des activités di- et monoacylglycérol hydrolyse qui lui sont associées dans les effluents post-hépariniques de coeur de rat. Ce pool enzymatique représente vraisemblablement la fraction fonctionnelle de ce système lipolytique, qui catalyse l’hydrolyse séquentielle du triacylglycérol des lipoprotéines de basse densité (d<1.006) circulant dans les vaisseaux capillaires. Les activités tri-, di- et monoacylglycérol hydrolase se comportent comme un complexe unique localisé en un même site de l’endothélium capillaire. En témoignant leur co-relargage de ce site au cours d’un gradient d’héparine et leur co-élution en chromatographie d’affinité sur Sépharose-héparine. La mesure in vitro de ces trois activités permet d’apprécier l’état métabolique du muscle cardiaque in vivo, comme l’indiquent leurs niveaux 2 à 3.5 fois plus élevés à l’état de jeune comparés aux niveau correspondant à satiété. L’activité monoacylglycérol lipase parait se différencier des deux autres sur la base de critères à la fois physico-chimiques et régulatoires. In vitro, elle est plus résistance à l’inactivation thermique que les activités tri- et diacylglycérol lipase, moins stimulable par le sérum et l’apolipoprotéine C-II et paraît être spécifiquement inhibée par les apolipoprotéines A-I et C-I. In vivo, cette activité monoacylglycérol lipase présente à la fois une amplitude de variation en fonction des états de jeûnes/satiété et une sensibilité aux effets de l’administration d’éthynyloestradiol moindres que les activités tri- et diacylglycérol lipase. Ces comportements différentiels suggèrent que l’activité monoacylglycérol lipase pourrait représenter une entité catalytique distincte au sein d’un complexe unique.