Etude électrochimique de protéines extraites de la bactérie sulfato-réductrice Desulfovibrio vulgaris Hildenborough – électrodes modifiées par adsorption de protéines

Abstract

Deux protéines d’oxydoréduction, la flavodoxine et le cytochrome c3, partenaires dans la chaîne de transporteurs d’électrons de Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (D.v.H.) ont été étudiées par les techniques électrochimiques afin d’apporter une contribution à l’étude des mécanismes de transfert d’électrons à l’intérieur de cette bactérie. On a montré dans un premier travail que la flavine mononucléotide (FMN), groupement prosthétique de la flavodoxine, s’adsorbait fortement à la surface des électrodes, en couches compactes. Le problème de la détermination des potentiels d’oxydoréduction de la flavodoxine de D.v.H. par voltammétrie est partiellement résolu, par l’addition de cations polyvalents qui ont pour effet d’activer le transfert électronique entre électrode et protéine chargée négativement. Ce procédé a permis de déterminer le potentiel correspondant à la deuxième étape d’oxydoréduction, c-à-d. semiquinone/hydroquinone avec E’02 = -0,43 + 0,01 V/NHE. L’adsorption du cytochrome c3 a été mise en évidence aussi bien à l’électrode de mercure que de graphite pyrolytique (GP). La technique de transfert de film a permis d’obtenir des électrodes modifiées aux propriétés diverses : suivant les cas l’électrode modifiée peur présenter un effet inhibiteur, promoteur ou pas d’effet du tout. L’électrode modifiée cyt. C3 D.v.H./GP présente un effet promoteur vis-à-vis des systèmes lents que les ferrédoxines ou la flavodoxine. Vu l’intérêt aussi bien théorique que pratique de ce dernier phénomène, une étude systématique de différents paramètres intervenant au cours du traitement de l’électrode a été abordée.