Contribution à l'étude des Acétylcholinestérases globulaires du cerveau de rat : Discussion d'un modèle moléculaire

Abstract

Le but de ce travail a été d’étudier le polymorphisme des Acétylcholinestérases globulaires de cerveau de rat et leur mode d’ancrage aux membranes. Une nouvelle méthode permettant de séparer et de purifier les isomères des Acétylcholinestérases globulaires par chromatographie d’affinité sur un gel d’acide diméthylaminoéthylbenzoïque a été mise au point. L’amphiphilie des acétylcholinestérases solubles et membranaires a été démontrée par l’interaction avec de Triton X-100 et la fixation sur les liposomes. Un effet inhibiteur de type compétitif de certains cations et de type mixte pour les ions H⁺ a été mis en évidence. Ces cations pourraient intervenir dans la régulation physiologique de l’activité de l’enzyme. L’étude préliminaire du segment hydrophobe des Acétylcholinestérases a permis de montrer que ce segment ne contient vraisemblablement pas de phosphatidylinositol, qu’il est situé du côté C-terminal et que sa masse apparente est d’environ 3 kDa. Un modèle symétrique pour l’Acétylcholinestérase globulaire amphiphile 11 S du cerveau de rat est proposé, différent de ceux décrits pour les autres formes d’Acétylcholinestérases globulaires de mammifères.