Contribution à l'étude des corrélations entre structure, fonction et propriétés oxydo-réductrices des cytochromes de desulfovibrio

Abstract

Les bactéries sulfato-réductrices comportent 3 groupes de cytochromes c différents dont les cytochromes c₅₅₃ (Mr 9 000, 1 seul hème) et les cytochromes C₃ (Mr 13 000, 4 hèmes) L’activité physiologique des cytochromes c₅₅₃ en tant qu’accepteur d’électrons de la formiate déshydrogénase a été mise en évidence. La purification de la formiate déshydrogénase a été améliorée après enrichissement du milieu de culture en sélénium, molybdène et tungstène. Les cytochromes c₅₅₃ ont les mêmes ligands axiaux du fer que les cytochromes c d’eucaryotes mais ils se caractérisent par un potentiel d’oxydo-réduction beaucoup plus bas (0 mV au lieu de + 250 mV) dû vraisemblablement à une liaison fer-méthionine plus forte et une géométrie de coordination différente. L’étude électrochimique des cytochromes c₃ a permis d’obtenir les valeurs individuelles des potentiels de chaque hème. La comparaison des valeurs trouvées définit deux groupes de cytochromes c₃. Les corrélations possibles entre les potentiels observés et la structure de ces cytochromes sont discutées.