Contribution à l'étude du métabolisme azote chez les champignons ectomycorhuziens et les ectomycorhizes : Purification, caractérisation physico-chimiques de l'aspartate aminotransférase et étude de l'assimilation de l'ammonium chez le champignon ectomycorhuzizn Cenococcum geophilum

Abstract

L’aspartate aminotransférase (E.C.2.6.1.1) a été purifiée à homogénéité électrophorétique en quatre étapes. Les propriétés structurales, fonctionnelles et immunologiques de l’enzyme ont été étudiées. L’AAT de Cenococcum geophilum est une protéine tétramétrique d’environ 155 KDa, composée de sous-unités identiques d’environ 40 KDa. L’activité enzymatique du tissu fongique est régulée à la fois par la quantité d’enzyme et son activité moléculaire. L’isolement des mitochondries indique que l’AAT est localisée dans la matrice mitochondriale. Les mesures des activités enzymatiques ainsi que le dosage des acides aminés après transfert du champignon sur différentes sources azotées, en présence ou en absence d’inhibiteurs spécifiques d’enzymes, ont montré l’implication de la voie GS/GOGAT et à un degré moindre la voie GDH/GS dans l’assimilation de l’ammonium. Par des techniques immunocytochimiques et électrophorétiques, il a été montré que l’AAT fongique est réprimée dans les mycorhizes et que l’AAT présente est celle de l’hôte.