Les phosphatases alcalines végétales : Etude réalisée sur l'oignon et la levure de bière : Purification partielle, propriétés biochimiques et localisation subcellulaire - Tahri, El Houssine (Académie de Montpellier, Université Montpellier II des Sciences et Techniques du Languedoc, Montpellier, 1989)
Deux phosphatases alcalines ont été purifiées à partir de feuilles et de racines d’une plante supérieure: l’oignon (Allium cepa L.). L’étude des propriétés biochimiques de ces deux phosphatases, après leur purification partielle, montre qu’il s’agit de deux enzymes très aspécifiques. Toutefois, la grande affinité pour le pyrophosphate confère à ces deux enzymes un caractère de pyrophosphatase. Cependant, l’inhibition de l’hydrolyse du PPi par les cations Mg²⁺, oppose ces deux phosphatases aux pyrophosphatases alcalines typiques qui sont connues par leur dépendance aux cations Mg²⁺. Ces deux phosphatases alcalines possèdent par ailleurs, certaines caractéristiques de phosphatase acides (indépendance vis-à-vis du magnésium, inhibition par la molybdate et le cuivre). Chez la levure Saccharomyces cerevisiae, l’activité phosphatasique alcaline signalée auparavant dans la littérature, a été mise en évidence. Cependant, sa spécificité vis-à-vis du pNPP et non PPi reste à discuter. Son activité relative importante, nous a menés à suggérer que cette phosphatase alcaline cytoplasmique serait le fournisseur principal du phosphate inorganique (Pi) pour la glycolyse, première étape de la fermentation alcoolique caractérisant ce microorganisme. Cette phosphatase alcaline pourrait, aussi, être liée à un processus anabolique important lié aux divisions cellulaires. La deuxième activité phosphatase alcaline localisée, par certains auteurs, dans le compartiment vacuolaire de cet organisme, a été retrouvée et sa localisation vacuolaire confirmée. La large spécificité de cette enzyme et la faible affinité pour les substrats les plus hydrolysés, laisse énigmatique le rôle physiologique que cette phosphatase peut jouer. Cependant, sa localisation vacuolaire et son activité relativement élevée dans les cellules en phase stationnaire, suggère, comme il a été déjà signalé dans la littérature, que cette phosphatase pourrait être impliquée dans la dégradation des polyphosphates accumulés dans la vacuole au cours de la croissance cellulaire. La localisation vacuolaire de cette phosphatase alcaline reste alors paradoxale.
Keywords: Physiologie; Biologie des organismes et des populations; Physiologie végétale; Electrophorèse; Fermentation; Alcoolique; Levure; Nutrition phosphatée; Oignon; Phosphotase alcaline végétale; Protoplaste; Vacuole