Contribution à l'étude du rôle biologique des calpaines I et II : Mise en évidence d'une association entre calpaines et activités protéine kinase C

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Contribution à l'étude du rôle biologique des calpaines I et II : Mise en évidence d'une association entre calpaines et activités protéine kinase C

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dc.contributor.author Belamri, Mohammed
dc.description.collaborator Ducastaing, A. (Président)
dc.description.collaborator Azanza, J.L. (Examinateur)
dc.description.collaborator Cottin, P. (Examinateur)
dc.description.collaborator Etherington, D.J. (Examinateur)
dc.description.collaborator Savart, M. (Examinateur)
dc.description.collaborator Valin, Ch. (Examinateur)
dc.date.accessioned 2009-06-01T11:00:33Z
dc.date.available 2009-06-01T11:00:33Z
dc.date.issued 1987-07-15
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/123456789/3347
dc.description.abstract Les calpaines I et II, deux thiol protéases calcium dépendantes présentes dans la plupart des tissus de l’organisme, ont été purifiées à partir du muscle squelettique. La technique de purification mise au point montre que ces protéases sont étroitement associées dans la cellule avec des protéines kinases calcium et phospholipide dépendantes (protéines kinases C) impliquées dans les phénomènes de transduction cellulaire ; on sait qu’en présence de calcium les calpaines activent la protéine kinase C par protéolyse limitée. Nous avons observé que la chlorpromazine, inhibiteur connu de la protéine kinase C, inhibe aussi l’activité protéolytique des deux protéases. Ces résultats laissent penser que les calpaines I et II pourraient contribuer in vivo à la régulation des activités protéines kinases C intracellulaires. en
dc.format.extent 19968 bytes
dc.format.mimetype application/msword
dc.language.iso fr en
dc.publisher Université de Bordeaux I, Bordeaux en
dc.subject CalpaineI en
dc.subject Calpaine II en
dc.subject Chlorpromazine en
dc.subject Muscle squelettique en
dc.subject Protéine kinase C en
dc.title Contribution à l'étude du rôle biologique des calpaines I et II : Mise en évidence d'une association entre calpaines et activités protéine kinase C en

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